Différence de fluctuation électronique entre la triméthylamine N

Rapports scientifiques volume 12, Numéro d'article : 19417 (2022) Citer cet article

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Bien que les petites molécules organiques dans les cellules aient été considérées comme importantes pour contrôler les fonctions des protéines, leur fluctuation électronique et l'interaction intermoléculaire, qui est l'origine physico-chimique des fonctions moléculaires, dans des conditions physiologiques, c'est-à-dire des solutions aqueuses diluées (0,18 mol L−1) , n'a jamais été clarifiée faute de méthodes d'observation à la fois précises et efficaces. Ici, les évolutions temporelles des interactions dans des solutions aqueuses diluées de N-oxyde de triméthylamine (TMAO) et d'alcool tert-butylique (TBA) ont été analysées via des simulations de dynamique moléculaire ab initio accélérées avec la théorie moléculaire des fragments. On sait que le TMAO et le TBA ont des structures similaires, mais des fonctions physiologiques opposées pour stabiliser et déstabiliser les protéines. Il a été précisé que le TMAO induisait une polarisation stable et des interactions de transfert de charge avec les molécules d'eau proches du groupe hydrophile, et que les molécules d'eau étaient capturées même près du groupe CH3–. Ceux-ci devraient affecter la stabilisation des protéines. Comprendre la dynamique de la solution contribuera à la conception de chaperons artificiels dans la médecine de prochaine génération.

Les petits solutés organiques dans les cellules ont divers effets sur les protéines. Par exemple, le N-oxyde de triméthylamine (TMAO, Fig. S1a), composé de groupes N+O− et méthyle (CH3–), a été trouvé chez les poissons d'eau profonde et est un osmolyte connu qui préserve les fonctions physiologiques des protéines1 . Les effets sont souvent comparés aux ions comme (CH3)4 N+ et PO43− qui sont plus capables de structurer l'eau dans la série Hofmeister2. Cependant, le mécanisme de préservation de la pression osmotique est encore débattu ; les explications proposées incluent une interaction directe attrayante entre le TMAO et les protéines2 ou des interactions indirectes via des changements structurels d'une solution aqueuse en tant qu'agrégat moléculaire3,4. Si le mécanisme par lequel le TMAO permet la préservation fonctionnelle physiologique des protéines est clarifié, il apporterait des contributions scientifiques fondamentales, par exemple, à la prochaine génération de médecine en accélérant le développement de chaperons artificiels et en comprenant le mécanisme de l'athérosclérose.

La chimie biophysique et la dynamique de solution des solutions aqueuses de TMAO ont été largement étudiées du point de vue expérimental5,6,7,8,9,10,11,12,13,14. La spectroscopie de résonance magnétique vibrationnelle et nucléaire a indiqué que les groupes N + O− et CH3– du TMAO ralentissent la dynamique des molécules d'eau dans une solution et que les groupes N + O− ont une capacité notable à capturer les molécules d'eau5,6,7, 10,11,13. Ces résultats ont été soigneusement discutés par des simulations de dynamique moléculaire basées sur des champs de force classiques3,15,16,17,18. Cependant, il est bien connu que les résultats dépendent du choix du champ de force. Ainsi, les simulations de dynamique moléculaire ab initio (AIMD) sont essentielles pour expliquer précisément les résultats expérimentaux et concevoir artificiellement la capacité de régulation de la pression osmotique. Bien qu'il y ait eu plusieurs simulations AIMD de Born-Oppenheimer d'ordre sub-picoseconde avec la théorie fonctionnelle de la densité19,20,21,22,23,24, des études antérieures n'ont pas révélé l'interaction intermoléculaire, qui est l'origine physico-chimique des fonctions moléculaires. De plus, en raison des coûts de calcul élevés des simulations AIMD précédentes, les systèmes cibles étaient limités aux petites tailles et les concentrations (plus de 0,5 mol L-1) étaient beaucoup plus élevées que les conditions naturelles (c'est-à-dire celles des poissons d'eau profonde ).

L'objet de cette étude est de clarifier la fluctuation électronique et l'évolution temporelle des interactions intermoléculaires en solution aqueuse de TMAO avec une condition de concentration réaliste. À cette fin, nous nous sommes concentrés sur les interactions soluté-solvant et avons appliqué la simulation de dynamique moléculaire-potentiel de fragment efficace ab initio (EFP-MD), qui est particulièrement adaptée à la réalisation de simulations AIMD d'ordre nanoseconde pour des systèmes contenant plusieurs milliers d'atomes25,26,27 ,28,29,30, pour des solutions aqueuses diluées de TMAO (0,18 mol L-1). À titre de comparaison, une solution aqueuse diluée d'alcool tert-butylique (TBA, Fig. S1b), connue sous le nom de dénaturant des protéines5,6,16, a également été étudiée.

Les structures des molécules TMAO, TBA et H2O en phase gazeuse ont été optimisées à l'aide du progiciel de chimie quantique Gaussian1631. Le niveau de théorie MP2/aug-cc-pVTZ32 a été appliqué aux calculs et l'analyse de l'orbitale de liaison naturelle (NBO) a été effectuée. Les valeurs diagnostiques T133 des molécules TMAO, TBA et H2O étaient de 0,013, 0,010 et 0,010, respectivement, confirmant qu'il n'y avait pas de nature multiréférence. En utilisant les fonctions d'onde pour les molécules optimisées, les EFP à la fonction de base aug-cc-pVTZ ont été définis de manière unique par le module "MAKEFP" mis en œuvre dans le progiciel GAMESS-US34.

Avant d'effectuer les simulations EFP-MD, nous avons évalué la précision des EFP. Pour cela, nous avons décomposé les énergies d'interaction totales obtenues par les calculs de chimie quantique (MP2/aug-cc-pVTZ) en électrostatique (EES), échange-répulsion (EEXREP), polarisation avec transfert de charge (EPOL + ECT), et dispersion (EDISP) composants d'énergie d'interaction par analyse de décomposition d'énergie orbitale moléculaire localisée (LMO-EDA)35 et les a comparés avec les résultats de l'EFP. Dans les calculs LMO-EDA, nous avons appliqué la méthode du contrepoids pour corriger les erreurs de superposition des ensembles de base.

Par la suite, nous avons effectué un ensemble de simulations EFP-MD pour des solutions aqueuses diluées de TMAO ou de TBA et de l'eau pure. Dans les simulations EFP-MD, nous avons utilisé un ensemble de boîtes périodiques cubiques d'une longueur latérale d'environ 21 Å contenant une molécule de soluté et 300 molécules de H2O avec un ensemble canonique (NVT) et une distance de coupure de 10 Å. Des expressions d'amortissement ont été appliquées pour les termes à longue portée25. La taille de la boîte de simulation a été définie pour modéliser la solution aqueuse diluée (0,18 mol L-1), qui était une concentration réaliste pour les poissons d'eau profonde. Dans les simulations EFP-MD, nous avons utilisé un pas de temps de 1 fs et une température de 298,15 K (définie à l'aide d'un thermostat Nosé-Hoover). Dans ces conditions, un ensemble d'au moins 0,8 ns d'équilibrage et 2,5 ns de production a été réalisé pour évaluer les constantes d'autodiffusion, les fonctions de distribution radiale (RDF) et les énergies d'interaction intermoléculaire dépendant du temps.

La précision chimique des EFP a été vérifiée pour TMAO, TBA et H2O. Les EFP ont reproduit les moments dipolaires via des calculs de chimie quantique ab initio de haute précision avec une erreur de 0,14 D, ce qui est plus précis que celui des modèles de champ de force classiques bien formés16,17 (tableau S1). Les paramètres structurels des modèles de dimères TMAO / TBA – H2O optimisés par les EFP concordaient avec le niveau MP2 des résultats de calcul de la chimie quantique à moins de 0, 14 Å (Fig. S2, S3 et Tableaux S2, S3). La légère différence dans la formation de dimères valide l'approximation du rotor rigide dans la méthode EFP, au moins dans nos systèmes cibles. L'énergie d'interaction totale et ses composants, calculés par la méthode EFP, proches de la conformation stable du dimère TMAO / TBA – H2O, reproduisaient avec précision le LMO-EDA correspondant au niveau MP2 (Figs. S4, S5). L'erreur absolue moyenne (MAE) de l'énergie d'interaction totale obtenue par EFP et MP2 était de 2,0 kcal mol-1. Le MAE de chaque composant d'énergie d'interaction (EES, EEXREP, EPOL + ECT et EDISP) était de 1,0, 0,6, 1,9 et 0,6 kcal mol-1, respectivement. L'interaction H2O–H2O décrite par la méthode EFP a été établie précédemment29. La précision chimique de la méthode EFP a ainsi été confirmée. Il convient de noter qu'il n'y a pas d'ajustement encombrant dans la définition des EFP.

L'une des façons de discuter des propriétés de transport par simulations MD consiste à calculer les coefficients d'auto-diffusion à l'aide de l'équation d'Einstein (Eq. 1).

Le coefficient de diffusion de l'eau (Dwater) a été observé expérimentalement comme étant de 2,3 × 10–9 m2 s−136, et il a également été rapporté que Dwater dans une solution aqueuse diluée de TMAO/TBA (~ 0,2 mol L−1) est de ~ 10 % inférieur à celui de l'eau pure6,18,37. Nos résultats ab initio EFP-MD d'ordre nanoseconde ont reproduit avec succès le fait que ces solutés ralentissent la dynamique des molécules d'eau (tableau S4).

Plusieurs RDF de site soluté-solvant ont été calculés pour étudier les solutions aqueuses diluées de TMAO / TBA (Fig. 1 et Tableau S5). Les nombres de coordination des meilleurs sites de solutés ont été évalués en intégrant les RDF pour OTMAO/TBA–Owater et OTMAO/TBA–Hwater pour la gamme jusqu'au premier minimum. Le nombre de coordination calculé à l'aide d'OTMAO/TBA-Owater était de 3,3 pour TMAO et TBA, tandis que ceux calculés à l'aide d'OTMAO/TBA-Hwater étaient de 3,3 et 2,0 pour TMAO et TBA, respectivement. Ces résultats indiquent que les groupes hydrophiles de TMAO emprisonnent fermement trois molécules H2O en tant que donneurs de liaison hydrogène, tandis que ceux de TBA coordonnent deux molécules H2O et une molécule H2O en tant que donneurs et accepteur de liaison hydrogène, respectivement. En se concentrant sur les sites inférieurs de TMAO et TBA, c'est-à-dire les nombres de coordination de XTMAO/TBA–Owater, il est évident que les groupes CH3– de TMAO et TBA ont des propriétés d'hydratation différentes. Par conséquent, les RDF pour XTBA – Owater n'ont pas de pics à moins de 2 Å, tandis que XTMAO – Owater a un nombre de coordination de 0,7. Les groupes CH3– du TBA présentent une « hydratation hydrophobe », tandis que ceux du TMAO piègent de manière proactive les molécules H2O. Les groupes CH3– du TMAO et du TBA agissent différemment dans les solutions diluées5,18.

Structures de solutions simulées par EFP-MD. (a) Instantané de TMAO aqueux. ( b ) RDF du site soluté-solvant, g ( r ) et nombres d'hydratation, n ( r ), pour le TMAO aqueux. ( c ) Instantané de TBA aqueux. ( d ) Site soluté-solvant g ( r ) et n ( r ) pour le TBA aqueux. XTMAO/TBA a été défini comme le centre de masse des trois atomes d'hydrogène axiaux des groupes CH3– dans TMAO/TBA.

La fonction de corrélation de l'interaction TMAO/TBA···H2O ( p(t) )38 (Eq. 2) a été calculée pour clarifier l'effet des groupes N+O−, OH et CH3– de chaque soluté sur la cinétique de molécules d'eau dans les solutions aqueuses diluées de TMAO / TBA (Fig. S6).

Ici, h(t) est une fonction échelon définie comme 1 lorsque la distance entre chaque soluté et site de solvant est inférieure au premier minimum de chaque RDF (tableau S5). Sinon, h(t) est défini comme 0. Les durées de vie de l'interaction TMAO/TBA···H2O (tableau S6) ont été évaluées en ajustant p(t) à \(a{e}^{-t/{\tau }_ {a}}+b{e}^{-t/{\tau }_{b}}\left(a+b=1\right)\) aux données dans la plage 0 < t < 100 ps (Fig .S6); l'ajustement exponentiel double a été appliqué car il a fourni de meilleurs résultats que ceux de l'ajustement exponentiel simple.

Les résultats de l'EFP-MD ont indiqué que le groupe N + O− de TMAO et le groupe OH de TBA capturaient trois molécules H2O avec une durée de vie moyenne de 31, 2 et 16, 5 ps, respectivement. La durée de vie calculée pour TMAO était en accord avec celles obtenues par spectroscopie diélectrique (au moins 50 ps à ~ 300 K)13 et les simulations AIMD précédentes (30–50 ps à 320 K ; pour une solution D2O)19. La durée de vie près du groupe CH3– de TBA n'a pas pu être définie en raison de l'absence de coquille d'hydratation (voir Fig. 1), tandis que celle près de TMAO était de 6,9 ​​ps. Il a été confirmé que les groupes CH3– du TMAO pouvaient capter l'eau.

EFP-MD peut être utilisé pour étudier l'évolution temporelle des moments dipolaires dans des solutions aqueuses diluées de TMAO/TBA. Le moment dipolaire de la molécule d'eau illustré à la Fig. 2 est amélioré (au maximum 4,20 D) lorsqu'il s'approche du groupe N + O− de TMAO. De même, lorsqu'une molécule d'eau s'approche du groupe OH de TBA, le moment dipolaire est augmenté (maximum 3,78 D). Les moyennes d'ensemble indiquent que les molécules d'eau proches du groupe N+O− de TMAO (r < 3,5 Å) et du groupe OH correspondant de TBA ont augmenté le moment dipolaire en moyenne de 3,22 D (+ 12 %) et 3,01 D (+ 5 %), respectivement, par rapport aux molécules d'eau dans l'eau pure (tableau S7). Le premier présente un moment dipolaire plus important car TMAO a un grand moment dipolaire de 9,39 D dans une solution aqueuse. En général, les molécules sont stabilisées par polarisation dans des systèmes agrégés. Étonnamment, par rapport aux molécules d'eau dans l'eau pure, les molécules d'eau proches du groupe CH3– de TMAO et de TBA se sont avérées avoir un moment dipolaire diminué (respectivement de -1% et -3%; Tableau S7). En effet, la barrière stérique du groupe CH3– ne permet qu'à un petit nombre de molécules d'eau de se coordonner autour des eaux avec des moments dipolaires réduits. Les moyennes d'ensemble des moments dipolaires indiquent que l'influence du soluté sur l'eau converge autour de 4,5 Å (Fig. 3 et Tableau S7).

Exemples d'évolution temporelle des moments dipolaires de l'eau le long de 1 ns EFP-MD. La couleur du tracé représente les distances (NTMAO–Owater/CTBA–Owater) comme indiqué par la clé à droite.

Fluctuation de l'eau de 1 ns colorée par les moments dipolaires des molécules H2O. Les molécules d'eau à moins de 3,5, 4,0 et 4,5 Å du soluté sont observées du haut, du côté et du bas. La couleur du tracé représente l'écart par rapport à l'eau pure (2,87 D).

L'augmentation et la diminution de la polarisation sur l'eau environnante sont considérées comme apparaissant comme des différences dans les composants d'énergie d'interaction (EES, EEXREP, EPOL, ECT et EDISP) dans la solution aqueuse de TMAO / TBA (Figs. 4, S7, S8 et tableaux S8, S9). Par conséquent, les composants d'énergie d'interaction près des groupes hydrophiles/hydrophobes sont discutés.

Fluctuation de l'eau de 1 ns colorée par les interactions TMAO/TBA–eau. Les molécules d'eau à moins de 3,5, 4,0 et 4,5 Å du soluté sont observées de côté.

Premièrement, la polarisation soluté-solvant et les interactions de transfert de charge au voisinage des sites N + O− (r <3, 5 Å) dans la solution TMAO étaient plus du double de celles correspondant aux sites OH dans la solution TBA (Figs. 4 , S7 et Tableau S8). L'analyse NBO explique l'interaction de transfert de charge avec un modèle dimère (Figs. S9, S10 et Tableau S10). L'orbitale accepteur de protons de TMAO a un chevauchement significatif intégral avec l'orbitale H2O autour du groupe hydrophile et facilite le transfert de charge (0,04 e). Cependant, le chevauchement orbital entre le groupe OH de TBA et H2O est faible ; ainsi, le transfert de charge est faible (0,01 e). Par conséquent, nous pouvons conclure que les facteurs qui font que le groupe N + O- complète fortement l'eau dans une solution aqueuse de TMAO sont les interactions de polarisation et de transfert de charge dérivées de la grande polarisation du TMAO.

Ensuite, nous avons analysé l'interaction entre le groupe CH3– et les molécules d'eau environnantes (r < 3,5 Å) dans une solution TMAO/TBA. Dans ce cas, la différence dans le soluté ne provoque aucune différence dans les interactions de transfert de charge et de dispersion (Fig. 4, S8 et Tableau S9). Cela peut s'expliquer par le faible chevauchement entre les orbitales donneuses de protons des groupes CH3– de TMAO/TBA et les orbitales moléculaires de l'eau (Figs. S9, S10, Tableau S10). Cependant, l'énergie d'interaction de polarisation du TMAO est plus du double de celle du TBA. Le grand moment dipolaire de TMAO dans une solution aqueuse affecte même le groupe CH3–. En supposant que l'interaction de polarisation était nulle, l'interaction entre le groupe CH3– du TMAO et l'eau se stabiliserait à −0,8 kcal mol−1 en raison de la contribution de l'interaction de dispersion, qui est similaire à celle du TBA, et une interaction hydrophobe être induit. En conclusion, les interactions attractives près du groupe CH3– de TMAO sont caractérisées par des interactions de polarisation.

Cette étude représente une tentative sans précédent de discuter de l'influence d'un osmolyte TMAO et d'un dénaturant TBA sur la fluctuation de l'état électronique des solutions aqueuses diluées en analysant l'évolution temporelle des interactions intermoléculaires ; ces interactions ne peuvent être évaluées jusqu'à leur origine physico-chimique que via la méthode ab initio EFP-MD. La méthode EFP-MD d'ordre nanoseconde a réussi à reproduire les résultats expérimentaux, c'est-à-dire que le TMAO et le TBA ralentissent la dynamique des molécules d'eau. Nous avons analysé les effets stabilisateurs de l'enthalpie, en nous concentrant sur les interactions soluté-solvant. Nos résultats de simulation ont indiqué que dans des solutions aqueuses diluées, le moment dipolaire des molécules d'eau près du groupe hydrophile de TMAO et TBA a augmenté en moyenne de 12% et 5%, respectivement. Le moment dipolaire du groupe CH3– a diminué en moyenne de −1 % et −3 % pour TMAO et TBA, respectivement. Lorsque les structures chimiques des solutés étaient similaires, les caractéristiques d'interaction soluté-solvant changeaient en fonction de la structure locale et de la polarité du site. Le TMAO a permis une polarisation stable et des interactions de transfert de charge avec les molécules d'eau proches du groupe hydrophile, et la grande polarisation du soluté a affecté les molécules d'eau proches du groupe CH3–. Cependant, la polarisation du TBA était négligeable et n'affectait pas les molécules d'eau proches du groupe CH3– ; l'interaction était hydrophobe. L'effet des petites molécules amphiphiles sur le changement d'état électronique dans les solutions aqueuses est important, et il sera nécessaire à l'avenir d'étudier le mécanisme par lequel les osmolytes et les dénaturants contrôlent la stabilité des protéines dans les environnements biologiques à l'aide de simulations ab initio prenant des mesures électroniques. compte des effets de fluctuation.

Les données générées ou analysées au cours de cette étude sont incluses dans l'article principal ou dans les informations supplémentaires.

Yancey, PH, Clark, ME, Hand, SC, Bowlus, RD & Somero, GN Vivre avec le stress hydrique : évolution des systèmes d'osmolytes. Sciences 217, 1214-1222 (1982).

Article ADS CAS PubMed Google Scholar

Liao, Y.-T., Manson, AC, DeLyser, MR, Noid, WG & Cremer, PS Le N-oxyde de triméthylamine stabilise les protéines via un mécanisme distinct par rapport à la bétaïne et à la glycine. Proc. Natl. Acad. Sci. États-Unis 114, 2479–2484 (2017).

Article ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Bennion, BJ & Daggett, V. Contre-action de la dénaturation des protéines induite par l'urée par le N-oxyde de triméthylamine : un chaperon chimique à résolution atomique. Proc. Natl. Acad. Sci. États-Unis 101, 6433–6438 (2004).

Article ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Canchi, DR, Jayasimha, P., Rau, DC, Makhatadze, GI & Garcia, AE Mécanisme moléculaire pour l'exclusion préférentielle de TMAO des surfaces protéiques. J.Phys. Chim. B 116, 12095–12104 (2012).

Article CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Freda, M., Onori, G. & Santucci, A. Étude infrarouge de l'hydratation hydrophobe et des interactions hydrophobes dans des solutions aqueuses d'alcool tert-butylique et de N-oxyde de triméthylamine. J.Phys. Chim. B 105, 12714–12718 (2001).

Article CAS Google Scholar

Sinibaldi, R. et al. Le rôle de la coordination de l'eau dans les mélanges binaires. Etude de deux molécules amphiphiles modèles en solution aqueuse par dynamique moléculaire et RMN. J.Phys. Chim. B 110, 8885–8892 (2006).

Article CAS PubMed Google Scholar

Rezus, YLA & Bakker, HJ Observation de molécules d'eau immobilisées autour de groupes hydrophobes. Phys. Rév. Lett. 99, 148301 (2007).

Article ADS CAS PubMed Google Scholar

Qvist, J. & Halle, B. Signature thermique de la dynamique d'hydratation hydrophobe. Confiture. Chim. Soc. 130, 10345-10353 (2008).

Article CAS PubMed Google Scholar

Panuszko, A., Bruździak, P., Zielkiewicz, J., Wyrzykowski, D. & Stangret, J. Effets de l'urée et de la triméthylamine-N-oxyde sur les propriétés de l'eau et la structure secondaire du lysozyme de blanc d'œuf de poule. J.Phys. Chim. B 113, 14797–14809 (2009).

Article CAS PubMed Google Scholar

Bakulin, AA, Pshenichnikov, MS, Bakker, HJ & Petersen, C. Les molécules hydrophobes ralentissent la dynamique des liaisons hydrogène de l'eau. J.Phys. Chim. A 115, 1821–1829 (2011).

Article CAS PubMed Google Scholar

Mazur, K., Heisler, IA & Meech, SR Spectres THz et dynamique des solutions aqueuses étudiées par l'effet Kerr optique ultrarapide. J.Phys. Chim. B 115, 2563-2573 (2011).

Article CAS PubMed Google Scholar

Munroe, KL, Magers, DH & Hammer, NI Signatures spectroscopiques Raman des interactions non covalentes entre le N-oxyde de triméthylamine (TMAO) et l'eau. J.Phys. Chim. B 115, 7699–7707 (2011).

Article CAS PubMed Google Scholar

Hunger, J., Tielrooij, K., Buchner, R., Bonn, M. et Bakker, HJ Formation de complexes dans des solutions aqueuses de triméthylamine-N-oxyde (TMAO). J.Phys. Chim. B 116, 4783–4795 (2012).

Article CAS PubMed Google Scholar

Ma, J., Pazos, IM & Gai, F. Aperçus microscopiques de l'effet stabilisant des protéines du N-oxyde de triméthylamine (TMAO). Proc. Natl. Acad. Sci. États-Unis 111, 8476–8481 (2014).

Article ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Ganguly, P., Polák, J., van der Vegt, NFA, Heyda, J. & Shea, J.-E. Stabilité des protéines dans les solutions TMAO et mixtes urée-TMAO. J.Phys. Chim. B 124, 6181–6197 (2020).

Article CAS PubMed Google Scholar

Bandyopadhyay, D., Kamble, Y. & Choudhury, N. Quelle est la différence entre les caractéristiques des solutions aqueuses d'alcool tert-butylique et de N-oxyde de triméthylamine ? Une étude de simulation de dynamique moléculaire. J.Phys. Chim. B 122, 8220–8232 (2018).

Article CAS PubMed Google Scholar

Markthaler, D., Zeman, J., Baz, J., Smiatek, J. & Hansen, N. Validation des champs de force de triméthylamine-N-oxyde (TMAO) basés sur les propriétés thermophysiques des solutions aqueuses de TMAO. J.Phys. Chim. B 121, 10674–10688 (2017).

Article CAS PubMed Google Scholar

Paul, S. & Patey, GN Pourquoi l'alcool tert-butylique s'associe en solution aqueuse mais pas le N-oxyde de triméthylamine. J.Phys. Chim. B 110, 10514–10518 (2006).

Article CAS PubMed Google Scholar

Utilisé, K. et al. Depuis le début dynamique de l'eau liquide dans une solution aqueuse de TMAO. J.Phys. Chim. B 119, 10597–10606 (2015).

Article CAS PubMed Google Scholar

Imoto, S., Forbert, H. & Marx, D. Structure de l'eau et solvatation des osmolytes à haute pression hydrostatique : solutions d'eau pure et de TMAO à 10 kbar contre 1 bar. Phys. Chim. Chim. Phys. 17, 24224–24237 (2015).

Article CAS PubMed Google Scholar

Stirnemann, G., Duboué-Dijon, E. & Laage, D. Simulations ab initio de la dynamique de l'eau dans des solutions aqueuses de TMAO : effets de la température et de la concentration. J.Phys. Chim. B 121, 11189–11197 (2017).

Article CAS PubMed Google Scholar

Imoto, S., Forbert, H. et Marx, D. Solutions aqueuses de TMAO vues par la spectroscopie théorique THz : eau hydrophile contre eau hydrophobe. Phys. Chim. Chim. Phys. 20, 6146–6158 (2018).

Article CAS PubMed Google Scholar

Xie, WJ et al. Un grand décalage de liaison hydrogène entre le TMAO et l'urée favorise leur association hydrophobe. Chem 4, 2615–2627 (2018).

Article CAS Google Scholar

Sahle, CJ et al. Hydratation dans des solutions aqueuses d'osmolytes : le cas du TMAO et de l'urée. Phys. Chim. Chim. Phys. 22, 11614–11624 (2020).

Article CAS PubMed Google Scholar

Ghosh, D. et al. Interactions non covalentes dans les systèmes étendus décrites par la méthode du potentiel de fragment effectif : Théorie et application aux oligomères de nucléobases. J.Phys. Chim. A 114, 12739–12754 (2010).

Article CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Mori, H., Hirayama, N., Komeiji, Y. & Mochizuki, Y. Différences d'hydratation entre le cis et le trans-platine : aperçus quantiques par la dynamique moléculaire basée sur les orbitales moléculaires des fragments ab initio (FMO-MD). Calcul. Théor. Chim. 986, 30–34 (2012).

Article CAS Google Scholar

Matsuda, A. & Mori, H. Étude théorique sur la structure d'hydratation de l'ion radium divalent à l'aide de la simulation de dynamique orbitale-moléculaire fragment moléculaire (FMO-MD). J.Solution Chem. 43, 1669-1675 (2014).

Article CAS Google Scholar

Kuroki, N. & Mori, H. Simulation de la dynamique moléculaire de la version 2 du potentiel de fragment efficace (EFP2-MD) pour étudier les structures en solution des liquides ioniques. Chim. Lett. 45, 1009-1011 (2016).

Article CAS Google Scholar

Kuroki, N. & Mori, H. Applicabilité des simulations de dynamique moléculaire de la version 2 du potentiel de fragment efficace (EFP2-MD) pour prédire les propriétés en excès des solvants mixtes. Chim. Phys. Lett. 694, 82–85 (2018).

Article ADS CAS Google Scholar

Kuroki, N. & Mori, H. Applicabilité des simulations de dynamique moléculaire de la version 2 du potentiel de fragment efficace (EFP2-MD) pour prédire les propriétés dynamiques des liquides, y compris la phase fluide supercritique. J.Phys. Chim. B 123, 194-200 (2019).

Article CAS PubMed Google Scholar

Frisch, MJ et al. Gaussian 16, Révision C.01 (Gaussian, Inc, 2019).

Google Scholar

Dunning, TH Jr. Ensembles de bases gaussiennes à utiliser dans les calculs moléculaires corrélés. I. Les atomes de bore à travers le néon et l'hydrogène. J. Chem. Phys. 90, 1007-1023 (1989).

Article ADS CAS Google Scholar

Lee, TJ & Taylor, PR Un diagnostic pour déterminer la qualité des méthodes de corrélation d'électrons à référence unique. Int. J.Quant. Chim. 36, 199-207 (1989).

Article Google Scholar

Schmidt, MW et al. Système général de structure électronique atomique et moléculaire. J. Comput. Chim. 14, 1347-1363 (1993).

Article CAS Google Scholar

Su, P. & Li, H. Analyse de la décomposition énergétique des liaisons covalentes et des interactions intermoléculaires. J. Chem. Phys. 131, 014102 (2009).

Article ADS PubMed Google Scholar

Harris, KR & Woolf, LA Dépendance à la pression et à la température du coefficient d'autodiffusion de l'eau et de l'oxygène-18. J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1 76, 377–385 (1980).

Article CAS Google Scholar

Clark, ME, Burnell, EE, Chapman, NR & Hinke, JA Eau dans le muscle de la balane. IV. Facteurs acteurs contribuant à la réduction de l'autodiffusion. Biophys. J. 39, 289-299 (1982).

Article ADS CAS PubMed PubMed Central Google Scholar

Luzar, A. & Chandler, D. Cinétique des liaisons hydrogène dans l'eau liquide. Nature 379, 55-57 (1996).

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NK reconnaît le soutien du projet JST ACT-X de l'Agence japonaise pour la science et la technologie (subvention n° JPMJAX20A9). HM reconnaît le soutien du JSPS KAKENHI (subvention n° 21H01894). Les calculs ont été effectués à l'aide de ressources de superordinateur fournies par le Centre de recherche en sciences computationnelles (RCCS) des installations de recherche d'Okazaki des Instituts nationaux des sciences naturelles (NINS), au Japon (projet n° 22-IMS-C015).

Département de chimie appliquée, Faculté des sciences et de l'ingénierie, Université Chuo, Bunkyo-ku, Tokyo, 112-8551, Japon

Nahoko Kuroki, Tamon Funakura et Hirotoshi Mori

JST, ACT-X, Kawaguchi, Saitama, 332-0012, Japon

Nahoko Kuroki

Département de chimie et de biochimie, École supérieure des sciences humaines et des sciences, Université Ochanomizu, Bunkyo-ku, Tokyo, 112-8610, Japon

Yukina Uchino

Département des sciences moléculaires théoriques et computationnelles, Institut des sciences moléculaires, Myodaiji, Okazaki, 444-8585, Japon

Hirotoshi Mori

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NK et HM ont conceptualisé l'étude. TF a développé le code EFP-MD sous la supervision de HMYU et TF a réalisé les simulations EFP-MD et analysé les résultats sous la supervision de NK et HMNK a visualisé les résultats. YU et NK ont rédigé le projet original du manuscrit, avec des contributions des autres auteurs. NK et HM ont édité le manuscrit. Tous les coauteurs ont lu et commenté les brouillons successifs du manuscrit.

Correspondance à Nahoko Kuroki ou Hirotoshi Mori.

Les auteurs ne déclarent aucun intérêt concurrent.

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Réimpressions et autorisations

Kuroki, N., Uchino, Y., Funakura, T. et al. Différence de fluctuation électronique entre le N-oxyde de triméthylamine et l'alcool tert-butylique dans l'eau. Sci Rep 12, 19417 (2022). https://doi.org/10.1038/s41598-022-24049-0

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Reçu : 25 juillet 2022

Accepté : 09 novembre 2022

Publié: 12 novembre 2022

DOI : https://doi.org/10.1038/s41598-022-24049-0

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